Перейти к: навигация, поиск

Наноструктуры. Математическая физика и моделирование, 2014, том 10, № 2, 95-105

Б.Л. Григоренко, М.А. Князева, Е.В. Исаева, Д.А. Новичкова, А.В. Немухин

Компьютерное моделирование химических реакций в сложных биологических системах фермантативный гидролиз циклического дигуанозинмонофосфата

Ключевые слова: моделирование химических реакций, ферментативный гедролиз

Аннотация

Компьютерные реализации метода квантовой механики – молекулярной механики (КМ/ММ) позволяют моделировать все более сложные явления в наноразмерных молекулярных системах, включая химические реакции в белках. Иллюстрация возможностей современных приемов моделирования в приближении КМ/ММ дана на примере одной из важнейших биохимической реакций, а именно, реакции гидролиза циклического дигуанозинмонофосфата фосфодиэстеразами – ферментами, регулирующими концентрацию вторичных посредников при передачах сигналов в клетках. Кратко описаны оригинальные алгоритмы варианта КМ/ММ с конформационно-подвижными эффективными фрагментами. Рассчитанные структуры комплексов фермента с субстратом и продуктами реакции сопоставлены с результатами рентгеноструктурного анализа.

[ Полный текст статьи ]


Nanostructures. Mathematical physics and modelling, 2014, vol. 10, № 2, 95-105

B.L. Grigorenko, M.A. Knyazeva, E.V. Isaeva, D.A. Novichkova, A.V. Nemukhin

Computer modeling of chemical reactions in complex biological systems: enzymatic hydrolysis of cyclic diguanosine monophosphate

Keywords: localized modes, liquid crystals

Abstract

Computer implementations of the quantum mechanics – molecular mechanics (QM/MM) method allows one to simulate increasingly complex phenomena in nano-size molecular systems, including chemical reactions in proteins. Achievements of modern approaches in QM/MM simulations are illustrated by taking one of the most important biochemical reactions as an example. Specifically, the hydrolysis reaction of cyclic diguanosine monophosphate by phosphodiesterases, the enzymes that regulate concentration of second messengers upon signal transduction in cells is considered. Original algorithms of the QM/MM version with flexible effective fragments are briefly described. The computed structures of the enzyme-substrate and enzyme-product complexes are compared with the results of X-ray studies.

[ Full text ]