Ключевые слова: модель полимера, белки, фолдинг
Аннотация
В настоящей работе мы изучаем геометрию простейшей модели, которая могла бы быть применима к исследованию конформации белков. А именно, мы рассматриваем пространственную ломаную (которую можно представлять, например, как углеродно-азотный остов белка), фиксируем в ней длины ребер и углы между смежными ребрами, задаем потенциальное взаимодействие между ее вершинами и изучаем конфигурации такой ломаной, соответствующие локальным минимумам суммарного потенциала. При некоторых допущениях на характер взаимодействия эта задача полностью решается. При менее жестких ограничениях удается лишь проделать компьютерный эксперимент. Тем не менее, уже в рассмотренных случаях мы обнаружили ряд качественных явлений. Например, меняя потенциал так, чтобы его вид всегда оставался потенциальной ямой, мы наблюдали, как дискретные локальные минимумы включались в большие плоские области с очень маленькой вариацией значений: из-за наличия постоянного спонтанного движения атомов такие области также нужно относить к решениям. Кроме того, наши теоретические результаты и численные эксперименты позволили нам сформулировать гипотезу, оценивающую максимальное число строгих локальных минимумов суммарного потенциала, которое уже для 30 аминокислот оказалось астрономическим. Мы думаем, что такие оценки были бы полезны для осознания реальной ситуации в современной науке, изучающей конформации белков методами ядерно-магнитного резонанса и рентгено-структурного анализа.
Keywords: polymer model, protein, folding
Abstract
In the present paper we investigate the geometry of the simplest model which may be useful in studying the proteins conformation. Namely, we consider a spacial polygonal line (one can imagine, for example, the protein back bone), fix its edges lengths, fix the angles between adjacent edges, assign potential interaction between its vertices, and study the configurations of such a polygonal line corresponding to the local minima of the total potential. Under some assumptions on the interaction type, this problem can be solved completely. For less restrictions, we could only conduct computer simulations. However, the cases in consideration gave us the possibility to find a few quality phenomena. For example, during a change of the potential function preserving its potential well form, we observed how discrete local minima were included in big flat domains with very small variation of the values: permanent spontaneous atoms motion obliges to refer such domains to solutions as well. Besides, both our theoretical results and com puter experiments lead to a conjecture estimating the maximal number of strict local minima of the total potential, which already for 30 amino acids turned out to be very large.We think that such estimations may be useful for adequate understanding the situation in the modern science investigating proteins folding by means of nuclear magnetic resonance and x-ray analysis.
[ Full text ]